1. Általános biokémiai kártyák előnézete
Biokémia> 1. Általános biokémia> Tanulókártyák
Az alábbi állítások közül melyik nem vonatkozik a kimotripszin enzimre?
a. A kimotripszin katalizálja a nagyobb hidrofób aminosavak C-terminális oldalán lévő peptidkötések hidrolízisét.
b. A kimotripszin proteáz.
c. A kimotripszin katalitikus mechanizmusa magában foglalja az aszpartát, a hisztidin és a szerin maradék katalitikus triádját.
d. A kimotripszin katalitikus mechanizmusa magában foglalja a kovalens acil-enzim intermedier képződését.
e. A kimotripszin katalitikus mechanizmusa tartalmaz egy hemofaktort, amely kölcsönhatásba lép az aktív hely hisztdin-maradékával.
A kimotripszin katalitikus mechanizmusa tartalmaz egy hemofaktort, amely kölcsönhatásba lép az aktív hely hisztdin-maradékával.
Egy reakció értéke ΔG különleges körülmények között
Mi a legközelebb a citoszol pH-jához egy élő emberi sejtben?
A következő másodlagos struktúrák közül melyik található meg valószínűleg a fehérje transzmembrán részében?
a. Alfa spirál, amely kizárólag hidrofób maradványokból áll.
b. Amfipata alfa spirál.
d. Nyitott anti-párhuzamos béta lap.
e. Nyitott, párhuzamos béta szórólap.
Alfa spirál, amely kizárólag hidrofób maradványokból áll.
Az alábbi válaszok közül melyik írja le legjobban a kináz válaszát?
Mely enzim tulajdonságot írja le a k_cat/K_m kinetikai paraméter?
Az alábbi módosítások közül melyik foglalja magában egy fehérje kovalens kötését (szemben a kis molekulákkal)?
Az alábbiak közül melyik járul hozzá leginkább a natív fehérje állapot termodinamikai stabilizálásához?
a. Alfa-hélix dipólus kölcsönhatások
d. Elektrosztatikus kölcsönhatások
e. Hidrofób kölcsönhatások
Mely fehérjetulajdonság befolyásolja elsősorban a különböző fehérjék relatív mobilitását az SDS poliakrilamid gél elektroforézis során?
Milyen információkat lehet általában felhasználni a fehérje működésének legjobb becsléséhez?
Az alábbi állítások közül melyik nem vonatkozik az allosztériára?
a. Az alloszterikus hatások közé tartozik az anti-kooperativitás is.
b. A kooperatív hatású alloszterikus enzimek szigmoidális függőséget mutatnak a reakció sebessége és a szubsztrát koncentrációja között.
c. Az alloszterikus enzimek általában nem mutatják a Michalis-Menten kinetikát.
d. Az alloszterikus enzimek általában sokkal magasabb katalitikus hatékonyságot mutatnak, mint a nem alloszterikus enzimek.
e. Az alloszterikus szabályozók lehetnek homotrópok vagy heterotrópok.
Az alloszterikus enzimek általában sokkal magasabb katalitikus hatékonyságot mutatnak, mint a nem alloszterikus enzimek.
Az alábbi enzimekkel kapcsolatos állítások közül melyik téves?
a. A fehérjék és a nukleinsavak egyaránt működhetnek biológiai enzimként.
b. Az enzimek specifikusak lehetnek szubsztrátjaik és termékeik sztereokémiájára.
c. Az enzimek katalitikus élettartama kb. 100-200 reakció/enzimmolekula.
d. Az enzimek csökkentik a reakció aktiválási energiáját azáltal, hogy stabilizálják a köztiterméket az átmeneti állapotban.
e. Azok az enzimek, amelyek felgyorsítják az előremenő reakció reakciósebességét, növelik a fordított reakció reakciósebességét is.
Az enzimek katalitikus élettartama kb. 100-200 reakció/enzimmolekula.
Az alábbi állítások közül melyik jellemzi leginkább a több szubsztrátot tartalmazó enzimmechanizmust?
a. A ping-pong mechanizmusban a termék képződése enzim inaktiválással jár.
b. Ping-pong mechanizmus esetén egy vagy több termék mindig felszabadul, mielőtt az összes szubsztrát az enzimhez kötődik.
c. Szekvenciális mechanizmusban a termékek véletlenszerű sorrendben szabadulnak fel az enzimtől.
d. A szekvenciális mechanizmus általában magában foglalja az enzim ideiglenes módosítását.
e. Szekvenciális mechanizmusban a szubsztrátok általában rögzített sorrendben kötődnek az enzimhez.
Ping-pong mechanizmus esetén egy vagy több termék mindig felszabadul, mielőtt az összes szubsztrát az enzimhez kötődik.
A ligandum kötése az X fehérjéhez befolyásolja az X másik kötődési helyének kötődési tulajdonságait. Ez a példa a következő jelenségek közül?
a. Alloszterikus szabályozás
c. Nem kompetitív gátlás
d. Indukált illeszkedés
e. Az átmeneti állapot stabilizálása
Melyik aminosavaknak van töltetlen oldallánca fiziológiai körülmények között?
A és B kölcsönhatásba lépnek egy Kd = 10 -8 M értékkel
A és C kölcsönhatásba lépnek egy Kd = 10-7 szemmel.
Mit mond ez A, B és C kapcsán?
a. A C koncentrációja magasabb, mint a B koncentrációja.
b. Az A és B közötti affinitás magasabb, mint A és C között.
c. A B izoelektromos pontja magasabb, mint a Cé.
d. A C molekulatömege magasabb, mint a B molekulatömege.
e. Az A és B asszociációs aránya magasabb, mint A és C aránya.
Az A és B közötti affinitás magasabb, mint A és C között.