Enzimek a biológia hallgatói szótár tanulási segítőiben
Az enzimek olyan biokatalizátorok, amelyek felgyorsítják a kémiai reakciókat egy szervezeten belül. Az enzimek többsége fehérje. Az enzimek hatása általában nagyon specifikus. Ez a specifikusság egyrészt a reakció típusához, másrészt azokhoz a szubsztrátokhoz kapcsolódik, amelyek átalakulását katalizálják. A nagyon specifikus enzimek csak egyetlen szubsztrátot alakítanak át (szubsztrát-specifitás), mások szorosan kapcsolódnak a reakció típusához (hatás-specifitás), de nagyszámú különböző szubsztrátot fogadnak el. Az enzimek nagyon jellemző módon „felismerik” szubsztrátjaikat. Ennek oka az aktív központban található, amely alkalmazkodik egy enzim szubsztrátjaihoz.
Az emésztőrendszer működése
# Bél # Gyomor # Máj # Epe # Emésztőrendszeri enzimek # Vércukor # Abszorpció # Inzulin # Glikogén # Glükagon # Cukor # Glükóz # Tápanyagok # Vitaminok # Enzimek # Vércukor-szabályozás
Osztály - emberi emésztés
# Bél # gyomor # máj # epek # emésztőrendszeri enzimek # vércukor # felszívódás # inzulin # glikogén
Az enzimek szerkezete és hatása a zár és kulcs elméleten alapul
Az enzimek többnyire olyan fehérjék, amelyek specifikus háromdimenziós szerkezettel rendelkeznek és biokatalizátorként működnek. Lehetővé teszik a reakció gyorsabb lefolyását az EA aktivációs energia csökkentésével, de tipikus katalizátorok maguk sem vesznek részt a reakcióban. A kémiaból ismert szokásos katalizátorokhoz képest az enzimek képesek olyan mértékben csökkenteni az aktivációs energiát, hogy a reakciók még testhő hatására is nagyon gyorsan végbemennek. Az enzimek emberi szervezetben való működésének optimális hőmérséklete 37 ° C. Magasabb hőmérsékleten elveszítik aktivitásukat a fehérjékre jellemző tercier szerkezet (denaturáció) tönkremenetele miatt. Van azonban néhány kivétel is. 1975-ben fedezték fel a Thermophilus aquaticus eubacteriumot, amely 80 ° C-on érzi magát a legkényelmesebbnek. DNS-polimerázt izolálták, és hőstabilitása miatt laboratóriumokban használják a PCR-hez (a DNS amplifikálására szolgáló technika).
Az enzimek nagy specifitással hatnak. Csak egy nagyon specifikus szubsztrátumot ismer fel (szubsztrát-specifitás). Az aktív központ tulajdonságaitól függően egy bizonyos enzim nem katalizál semmilyen reakciót, hanem a szubsztrátot nagyon specifikus termékekké alakítja. Ezt a tulajdonságot hatásspecifitásnak nevezzük.
Az enzimek biokatalizátorok, amelyek a katalizátorokhoz hasonlóan általában nem vesznek részt az általuk felgyorsított reakcióban. Más katalizátorokkal összehasonlítva az enzimek magas specificitással rendelkeznek. Egy bizonyos enzim nem minden reakciót katalizál, hanem csak nagyon specifikus szubsztrátumokat alakít át nagyon specifikus termékekké. Ezt a tulajdonságot szubsztrátum-specifitásnak nevezzük. Hogyan ismeri fel az enzim a szubsztrátumát?
Az adott szubsztrátumot a kulcs-zár elv alapján ismerik fel, amelyet EMIL HERMANN FISCHER (1852-1919) fedezett fel 1894-ben. Az enzim aktív központja úgy van kialakítva, hogy a szubsztrát csak nagyon specifikus orientációban tud kötődni. A zár és kulcs elmélet feltételezi, hogy a molekulák komplementer szerkezetük miatt illeszkednek egymáshoz. Az enzim és a szubsztrát együtt mozog, mint a zár kulcsa. A szubsztrát megkötése így lehetővé válik, mert az aktív központ alakja kiegészítően illeszkedik a szubsztrátban lévő helyhez.
Ez az átvitt kifejezés nagyon eredményesnek bizonyult az enzimkutatás szempontjából. Egyszerű módon elmagyarázza az enzimek szubsztrát-sajátosságait. 1958-ban a modellt DANIEL E. KOSHLAND JR készítette. tovább fejleszteni. Megtudta, hogy sok enzim aktív centruma csak a szubsztráttal való kötődést követően kap komplementer alakot. A dinamikus folyamatban az enzim felismeri a szubsztrátot és alkalmazkodik az aktív központ alakjához (indukált illeszkedés). Az indukált illesztésű modell a modernebb, pontosabb elmélet.
Enzimreakció energetikai lefolyása: A szacharáz (enzim) segítségével a szacharózt és a vizet másodpercek alatt hidrolizálják glükózzá és fruktózzá.