A transzláció utáni módosítás glikoziláció A kapcsolat szerkezete a fehérje fehérjét működteti

4. A dolichol-foszfát szerepe az N-glikozilezésben

5. A dolichol-pirofoszfáthoz és a CDG I-hez kapcsolt oligoszacharid szintézise

7. Internet linkek és bibliográfiai hivatkozások

A glikozilezés az összes eukariótán megy végbe, és a közelmúltban baktériumokban bizonyították.

A glikozilezés lényegében poszt-transzlációs módosítás, amely glikánokat ad hozzá. Például az immunglobulinokat glikozilezzük. A glikozilezett fehérjéket szekrécióra vagy a plazmamembránba való integrálásra szánják.

A glikoziláció az endoplazmatikus retikulumban megy végbe. A glikán láncainak vége (a kiindulási szénhidrát pohárának hidrolízise, ​​elágazás, a láncok meghosszabbítása) a Golgi-készülékben történik.

A fehérjékhez adott összes glikán képezi a glikómát. A poliszacharidláncok gyakran elágazók, és a glikozilezett fehérjék szénhidrátos része a teljes tömeg tömegének 1-50% -a között változik.

Az ózláncok O-glikozidos vagy N-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak a fehérjékhez, azok rögzítési helyétől függően. Az O-glikozidos kötésekkel összekapcsolt láncok rövidebbek (1-3 ózmaradék) és változékonyabbak, mint az N-glikozidos kötésekkel összekapcsolt láncok, amelyek fákat képezhetnek.

A glikoproteinek szerkezetének meghatározása jelenleg az egyik legnehezebb feladat. Ennek oka egyszerű: mindegyik óza több szabad hidroxilcsoportot tartalmaz, és mindegyik kötődhet egy másik ózzal vagy vegyülettel. Így a képződő poliszacharidok száma óriási: például csak három dózissal több száz konfiguráció létezik .

A glikozilezésnek más típusai is vannak:

  • glypiation (GPI horgony)
  • C-glikozilezés (felismert motívum: Trp-X-X-Trp)
  • foszfo-glikozilezés (Leishmania, Trypanosoma és Dictyostelium organizmusokban)

Végül a különböző glikozilezési típusok mellett maguk a glikánok is módosíthatók. Ez növeli az adott proteom glikoproteinek sokféleségét. Ezek a módosítások a következők:

  • a mannózmaradékok és az N-acetil-glükózamin szulfatálása, amelyek glikozaminoglikánokat képeznek, az extracelluláris mátrix proteoglikánjainak összetevőit.
  • a sziálsav acetilezése a fehérje kölcsönhatások fokozása érdekében.
  • Bizonyos lizoszómás prekurzor fehérjék mannóz (mannóz-6-foszfát) maradványainak foszforilezése a lizoszómákhoz való kereskedelem biztosítása érdekében a Golgi-készülékben lévő mannóz-6-foszfát receptorhoz kötődve.

A hozzáadott glikánok összetettségének mértéke együtt jár a figyelembe vett organizmus fejlődésével. A glikán elágazó láncaiban hozzáadott fő szacharidok: N-acetil-glükózamin, mannóz, fukóz, N-acetil-neuraminsav (sziálsav), xilóz, galaktóz, glükóz, N-acetil-galaktozamin.

glikoziláció

2. O-glikozilezés

Az O-glikozilezést a glikoproteinek, a glikozil-transzferázok katalizálják. Ez a módosítás megfelel az alábbiak közötti kapcsolatnak:

  • N-acetil-galaktozamin és oxigén a szerin vagy treonin hidroxilcsoportjából (az alábbi ábra)

  • galaktóz és oxigén a hidroxilizin csoport kollagénben lévő hidroxilcsoportjából

A cukormaradványokat közvetlenül a cél aminosavakhoz adják egymás után, aktivált formában, azaz nukleotidhoz kapcsolva.

3. N-glikozilezés

Az N-glikozilezés lényegében ko-transzlációs: valójában a glikán a bioszintézis során és az endoplazmatikus retikulumban történő transzportja során kapcsolódik a polipeptidlánchoz.

Az N azt jelenti, hogy a glikán kovalensen kapcsolódik az aszparagin (Asn-X- [Ser/Thr] egység amidcsoportjának nitrogénjéhez). Az aszparaginhoz közvetlenül kapcsolódó cukor N-acetil-glükózamin .

A prekurzor glikánok összeszerelése

Az N-glikozidos kötésen keresztül kapcsolt oligoszacharidok egy olyan prekurzor molekulából származnak, amely 14 ozet tartalmaz: N-acetil-glükózamin (GlcNAc), mannóz (Man) és glükóz (Glc).