Alanin - biológia
Molekuláris iránytű a sejtek igazításához
Mi teszi a levelek öregedését ősszel
A keselyű gyöngytyúk demokráciája
Ekembo környezete: Az emberek nyílt tájakon is éltek
| Genetika | Mezőgazdaság, erdészet és állattenyésztés
A búzafajtát vad füvek keresztezésével hozták létre
| Genetika | Mezőgazdaság, erdészet és állattenyésztés
Árpa Pangenom: Mérföldkő az üveggyár felé vezető úton
Csökkentett táplálékfogyasztással, hosszabb élettartammal
Az állatmentes módszer megjósolja a nanorészecskék toxicitását
Sejtvándorlás: egy ismert fehérje újonnan felfedezett funkciója
Alanine
színtelen vagy sárgás színű szilárd anyag [1]
Alanine, rövidítve Ala vagy A., nem alapvető fontosságú α-Aminosav. Királis, tehát két tükörkép formájában fordul elő, ahol az L-alanin egy proteinogén aminosav, amelyet az IUPAC szerint más néven (S.) -2-aminopropánsav vagy mint (S.) -Alanint nevezzük. D-alanin [Szinonima: (R.) -Alanin] a murein, a baktériumsejtek alapanyagának építőelemeként található. Van még egy nem proteinogén β-alanin.
szintézis
Az L-alanin ipari előállítása [5] az L-aszparaginsavból kiindulva történik, a szétválasztásával β-Karboxicsoport egy biotechnológiai folyamatban. A Strecker-szintézissel nyert racém alanin acetilezhető az aminocsoporton, majd racemát-felbontásnak vethető alá [6]. Az L acetilcsoportja L-aminoaciláz alkalmazásával enantioszelektív [7]--Az acetilalanin elszakad és L-alanin képződik, míg D--Az acetil-alanint nem hidrolizálják. Az L-alanin és a D elválasztása--Az acetilalanin könnyű. Ha D-alaninra van szükség, D--Savas körülmények között hidrolizált acetil-alanin, d. H. az acetilcsoport elszakad. Ha nincs szükség D-alaninra, akkor a kinetikus felbontásban keletkező D-t használjuk--Az acetil-alanint ecetsavanhidrid hatására racemizálják és újrahasznosítják.
A DL-alanin szintetizálható 2-bróm-propánsavból is, de ennek a folyamatnak nincs ipari jelentősége.
Az anyagcserében az L-alanint transzaminálás útján szintetizálják a glikolízis végtermékéből, a piruvátból. A baktériumok a szükséges D-alanint az L-alaninból az alanin racemáz enzim (EC 5.1.1.1) segítségével nyerik. [8.]
jellemzők
Az alanin általában "belső só" vagy ikerion formájában van jelen, amelynek kialakulása azzal magyarázható, hogy a karboxicsoport protonja az aminocsoport nitrogénatomján a magányos elektronpárba vándorol:
7,4-es fiziológiai pH mellett az alaninmolekulák nagy része ikerionként van jelen. Az alanin izoelektromos pontja pH 6,1, és az alanin eléri a legalacsonyabb oldhatóságot a vízben, mivel szinte az összes alanin molekula ikerionként van jelen. A megoldás ezen a ponton rendelkezik a legkisebb elektromos vezetőképességgel, mivel az ikerionok összességében nincsenek feltöltve.
Élettani funkciók
Ennek a szintézisreakciónak a fordítottjaként enzimatikusan ismét piruváttá bontható (transzaminálás). A szénváz újból felhasználható a piruváton keresztül glükóz felépítéséhez (glükoneogenezis), vagy teljesen lebontható a citromsav cikluson keresztül energiatermelés céljából. Az L-alanin piruváttá és ammóniává történő oxidatív dezaminálása, amelyet az alanin-dehidrogenáz enzim katalizál, további lebomlási lehetőséget jelent; azt példázza, hogy az aminosav-anyagcsere egy része hogyan kapcsolódik a szénhidrát-anyagcseréhez.
Az L-alanin az ember számára nem esszenciális aminosav, ezért az emberi anyagcsere révén bioszintetikusan előállítható.
Alanin fordul elő - más aminosavak mellett, mint pl B. leucin és glutaminsav - előnyös a fehérjék α-hélixeiben. Ezek az aminosavak elősegítik ennek a másodlagos szerkezeti elemnek a kialakulását, ezért ezeket is nevezik Helix készítő kijelölt. [9]
használat
Infúziós oldatok komponense parenterális táplálkozáshoz és dietetikához. [10]
Edukt kémiai szintézisekben
Az alanin két védőcsoporttal ellátott enantiomerjét gyakran használják peptidek és fehérjék szintéziséhez [11] [12]. Az L- vagy D-alanint kiindulási anyagként használják a sztereoszelektív szintézisben is [13] [14] [15] .