Aminosavak a kémia hallgatói szótár tanulási segítőiben
Az aminosavak olyan szerves vegyületek, amelyek legalább egy aminocsoportot és legalább egy karboxicsoportot tartalmaznak a molekulában. A természetben leggyakrabban előforduló aminosavak az a-aminosavak. Ezen vegyületek közül 22-et biogén vagy proteinogén aminosavaknak neveznek, mivel ezek a fehérjék építőkövei. Az aminosavak ikerionos szerkezetűek és amfolitaként viselkednek. A molekulák más funkciós csoportokat is tartalmazhatnak, amelyek meghatározzák az anyag tulajdonságait.
Aminosavak és fehérjék
# Polimerek # aminosavak # fehérjék # zsírsavak # peptid # polipeptid # oligopeptid # dipeptid # izoelektromos pont # aminocsoport # amin # amido csoport # amid # amidkötés # amid híd
Az aminosavak olyan szerves vegyületek, amelyek legalább egy aminocsoportot és legalább egy karboxicsoportot tartalmaznak. Az aminocsoportnak a karboxilcsoport szénatomjához viszonyított helyzetétől függően megkülönböztetünk α, β, γ és δ aminosavakat (1. ábra). A természetben előforduló aminosavak közül sok további funkciós csoportot tartalmaz. Körülbelül 500 természetes aminosav ismert ma. A fehérjék szerkezetében részt vevő a-aminosavak különösen fontosak; a természetben a leggyakoribbak. Az első természetben előforduló aminosavakként az aszparagint VAUQUELIN és ROBIQUET fedezte fel és izolálta 1806-ban a spárganövények (Asparargus) levéből.
Az aminosavak esetében az aminocsoport helyzete eltérő lehet. Aztán először megosztják őket.
elnevezéstan
A természetben előforduló α-aminosavakra közönséges nevek utalnak. A név lényegében azon az eredeti fehérjén alapul, amelyből az aminosavat először izolálták, pl. B. aszparagin spárgaléből (lat .: spárga = spárga), szerin selyemből (görögül: seros = selyemhernyó), cisztein hólyagkövekből (görögül: cystis = buborék), tirozin sajtból (görögül: tyros = sajt). Néhány aminosav megnevezése az aminosav más természetes termékekkel való strukturális hasonlóságán alapul. B. Treonin a monoszacharid-treózhoz, valin-izovalerinsav (3-metil-butánsav).
Az α-aminosavak csak abban különböznek egymástól, hogy az α-szénatomon milyen R gyökök vannak. Ezt a maradékot oldalláncnak nevezzük.
Az aminosavak reakciókészsége
Az aminocsoport nitrogénatomja bázisközpont, mert magányos elektronpárja van. Ezzel szemben a karboxicsoport savas tulajdonságokkal rendelkezik. Ennek eredményeként egy molekulában két funkcionális csoport van, amelyek ellentétes reaktivitással rendelkeznek.
Bifunkcionális jellege miatt az aminosavak amfolitok. Ez azt jelenti, hogy mind BRÖNSTED bázisként (protont felvéve), mind BRÖNSTED savként (protont felszabadítva) reagálhatnak (2. ábra). Az amfolitvízzel ellentétben a savas és a bázikus centrumot szénatomok választják el egymástól.
Ezenkívül az aminosavak reagálhatnak mind nukleofilekkel, mind elektrofilekkel. Ily módon például több aminosav egyesül peptidekké: az aminocsoport nukleofil központként, a karboxicsoport elektrofil központként működik.
Az aminocsoport bázikus, a karboxicsoport savas. Az aminosavak amfolitok és savakkal és bázisokkal egyaránt reagálnak. A bifunkcionális jelleg a szubsztitúciós reakciókban is nyilvánvaló.
Az α-aminosavak
- Biogén aminosavak
Az α-aminosavak különleges helyet foglalnak el. Gyakran az élet építőelemeként emlegetik őket. Az α-aminosavak a fehérjék és a polipeptidek építőkövei. Ezen α-aminosavak közül 22 van kódolva minden élőlény DNS-ében/RNS-ében. Más szóval, DNS-ünk túlnyomó része tartalmazza a polipeptidek és fehérjék elsődleges szerkezetének tervét. Ezeket az aminosavakat ún proteinogén vagy biogén aminosavak (3. ábra).
Ez a 22 biogén aminosav a fehérjék építőköve.
Semleges, savas és bázikus aminosavakra vannak felosztva (4. ábra). A savas aminosavaknak van egy második karboxicsoportja, a bázikus aminosavaknak az α-szénatom aminocsoportján kívül még legalább egy további nitrogénatom van. A legkisebb biogén aminosav, a glicin kivételével az összes α-aminosavnak van α-szénatomja A kiralitás központja. Csak a L-α-aminosavak épülnek be a természetes fehérjékbe.
Bizonyos esetekben más aminosavmaradékok is megtalálhatók bizonyos fehérjékben. Ezek megváltozott aminosavmaradékok eredetileg proteinogén aminosavakból származnak, amelyek az oldalláncban megváltoztak a fehérjékbe történő beépülés után (poszttranszlációs módosítás). Fontos funkcióik vannak az enzimekben és a hormonokban.
A természetes aminosavakat a molekulák polaritása szerint osztják fel.
Az aminosavak három- és egybetűs rövidítései
A biogén aminosavaknak hárombetűs rövidítése van. A név első három betűjét gyakran használják, pl. B. Alanin = Ala, Cystein = Cys, Phenilalanin = Phe. Tegyen kivételeket Mintpargi = Asn és Egyenlőutami = Gln nekik a Áspiskígyóaraginsav = Asp és a Glutaminsav = Glu a megkülönböztetéshez. A címen is Tryotophan = Trp eltér ettől a szabálytól, hogy elkerülje az összetévesztést a Tyrosin = tyr elkerülendő. Az egybetűs rövidítést ritkábban használják - különösen a biokémikusok (5. ábra).
Izoelektromos pontok, pKa értékek és a 22 biogén aminosav kódolása
Nem proteinogén aminosavak
A nem proteinogén aminosavak nem részei a fehérjéknek, de mégis fontos funkciókat töltenek be a szervezetben. Hiszen eddig több mint 250 képviselőt mutattak ki a szervezetben. Ezek tartalmazzák B. a β-alanin és a γ-amino-vajsav. A β-alanin az A koenzim része, a γ-aminovajsav (angolul: γ-amino-vajsav GABA) fontos neurotranszmitter (6. ábra). Az A koenzimhez szükséges β-alanint az emberek a B-vitamin komplexből szívják fel.
A nem proteinogén aminosavak, a béta-alanin és a GABA, valamint a többek között béta-alanint tartalmazó A koenzim szerkezeti képletei
Az izoelektromos pont
Ha az aminosavakat (például oldatban vagy gélben) elektromos mezőbe helyezzük, a részecskék - töltésüktől függően - az anód vagy a katód felé mozognak. A részecskék töltését a molekula amfoter jellege és az oldat pH-ja határozza meg. Az erősen savas pH-tartományban az aminocsoport protonálódik, és az aminosav ammóniumkationként van jelen. Az erősen bázikus pH-tartományban viszont a karboxi-csoport deprotonálódik, így az anódhoz vándorló karboxilát-anionok képződnek (7. ábra).
A közti pH-tartományban az aminosav részecskék úgynevezett ikerionokat képeznek, azaz. H. az aminocsoport pozitív töltésű és a karboxicsoport negatív töltésű. Összességében a két töltés megsemmisíti egymást, a kettős elektron összességében semleges. Az ikerionok egyensúlyban vannak az ammónium-kationokkal és a karboxilát-anionokkal. Az egyensúly helyzete az oldatok pH-értékétől függ.
Bizonyos pH mellett az aminosavban a zwitterionok aránya a legnagyobb. Mivel ezek a részecskék összességében semlegesek, sem az egyik, sem a másik irányban nem mozognak az elektromos mezőben. A megfelelő pH-értéket a pH iso aminosav izoelektromos pontjának nevezzük (7. ábra). Ez az aminosavak szerkezetétől függ, és eltérő a pH-értéke.
Az izoelektromos ponton nemcsak az oldat vezetőképessége nagyon alacsony. Az aminosavak oldhatósága az izoelektromos ponton is minimális, mivel a részecskék összességében semlegesek és ezért a legkevésbé polárosak.
Az aminosav részecskék töltése meghatározza az elektromos térben a "migrációs irányukat". Az izoelektromos ponton az ikertion összességében semleges, ezért nem vándorol.