Hidrofóbitás, polaritás és töltések
Itt az oldható globuláris fehérjék szerkezeti elvét közvetítik.
"Hidrofil héj, hidrofób mag"
A harangjáték ábrázolások egy globin molekula és a környezet kölcsönhatásait elemzik. Ennek a szakasznak a "házhozszállítása" üzenet az oldható fehérjék általános szerkezeti elvén alapul: Bent hidrofób (a tercier szerkezet stabilizálása van der Waals kölcsönhatásain keresztül), kívül hidrofil (a hidratációs víz hidrogénkötésekkel történő megkötése).
- Az első ábra a hidrofób, poláros és töltött aminosavak színkódos eloszlását mutatja a globin felületén, valamint a hidratációs víz egy részének oxigénatomjait. A fehérje forgatásakor a hidrofil és hidrofób felületi szakaszok egyértelműen megjelennek. Míg a hidrofil területek hidrogénkötéseket alkotnak az oldószerrel, és a fehérjét oldatban tartják, a hidrofób területek stabilizálják a hemoglobin molekula kvaterner struktúráját a négy globin (több fehérje alegységből álló fehérjekomplex natív szerkezete) hidrofób fehérje-fehérje kölcsönhatások révén.
- A következő szakasz egyértelművé teszi az összes oldható fehérjét reprezentáló globin anatómiáját. Míg a magot stabilizálják a hidrofób oldalsó csoportok kölcsönhatásai, a közegnek kitett felületet hidrofil maradványokkal borsozzuk.
- Ezt a szerkezeti elvet további metszetsíkok segítségével szemléltetik, amelyek kezdetben egyre mélyebben behatolnak a (hidrofób) fehérjebelsőbe, hogy aztán ismét megközelítsék annak (hidrofil) felületét (8. ábra).
Háttérinformációk: szerkezetkódolás és önhajtás
Hogyan hajtódnak össze a fehérjék?
A fehérjeszerkezetek előrejelzése
"Támogatott öngyűlés"
A sarlósejtes hemoglobin polimerizációjának molekuláris patológiája.