Miozinbiológia
Milyen meleg túl meleg az élethez az óceán feneke mélyén?
Antibiotikumok baktériumoktól
Sejtvándorlás: egy ismert fehérje újonnan felfedezett funkciója
Molekuláris iránytű a sejtek igazításához
Mi teszi a levelek öregedését ősszel
A keselyű gyöngytyúk demokráciája
Ekembo környezete: Az emberek nyílt tájakon is éltek
| Genetika | Mezőgazdaság, erdészet és állattenyésztés
A búzafajtát vad füvek keresztezésével hozták létre
Milyen meleg túl meleg az élethez az óceán feneke mélyén?
Myosin
| Ez a cikk vagy az azt követő szakasz nem rendelkezik megfelelően az igazoló dokumentumokkal (pl. Egyedi bizonyítékokkal). A szóban forgó adatokat ezért valószínűleg hamarosan eltávolítják. Kérjük, segítse a Wikipédiát az információk kutatásával és jó bizonyítékokkal. További részletek a beszélgetési oldalon vagy a verzióelőzményekben találhatók. Végül kérjük, távolítsa el ezt a figyelmeztető jelet. |
Myosin az eukarióta sejtekben található motorfehérjék családjára utal. Az izom alapvető összetevőjeként a miozin részt vesz a kémiai energia erővé és mozgássá történő átalakításában is. Továbbá más motorfehérjékkel, például kinezinnel és dyneinnel együttműködve elengedhetetlen a biológiai terhelések intracelluláris transzportjához, mint pl. B. érintett biomakromolekulák, vezikulák és sejtorganellek. A kinezinnel és a dyneinnel ellentétben a miozin az aktinszálak mentén mozog. A sejtek egyéb funkciói közé tartozik többek között a sejtek mozgása és tapadása.
Miozin órák
Először a miozint az izomrostok motorfehérjéjeként azonosították (a szarkómer része, a myofibrillusok (izomfibrillák) összehúzható szakaszai), a miofibrillekből álló köteg pedig izomrostot képezett. Később megjelentek a fehérjecsalád többi tagjai, akiknek funkciója még mindig nagyrészt ismeretlen. Ezen nem konvencionális miozinok némelyikének esetében azonosíthatók a vezikulák és organellák intracelluláris transzportjában, endocitózisban vagy sejtnövekedésben fellépő funkciók.
Filogenetikai vizsgálatok szerint (lásd homológia (biológia)) a miozin család osztályokra és alosztályokra oszlik. Az izomrostokban található miozin a II. Osztályba tartozik, néhány más nem izom miozinnal, amelyek hagyományos miozinokként is ismertek. Az összes többi osztály nem konvencionális miozin néven ismert. Az először felfedezett nem konvencionális miozinokat az I. osztályba sorolták. A nem konvencionális miozinok újabb osztályait egymás után sorszámozzuk (III, IV, V,.). A nem konvencionális miozinok 18 osztályát hivatalosan megnevezték, legalább hat további, még meg nem nevezett osztály ismert. Néhány körülhatárolás és osztályozás azonban megkérdőjelezhető.
Fehérje szerkezete
A funkcionális miozin több aminosavláncból áll:
- nehéz lánc is
- más számú fénylánc.
A miozin II molekula úgynevezett dimerként kapható, amely összesen 6 alegységből (hexamer) áll:
- 2 nehéz lánc
- 4 könnyű lánc
Nehéz lánc (Nehéz lánc)
Az összes miozin nehéz láncaiban közös egy konzervált fejdomén, amely egyesíti a katalitikus ATPáz tulajdonságait, ezért motoros doménnek is nevezik.
Ezt követi a nyaki régió, amely a könnyű láncok számára eltérő számú kötődoménnel rendelkezik (Könnyű lánckötő domén, LCBD). Ennek egyik példája az IQ motívum (konszenzus szekvencia: IQXXXRXXXXR), amelyhez a kalmodulin fehérje könnyű láncként képes megkötni. Az LCBD-k száma osztálytól függően változik. Ha tekercses tekercses szerkezetek is kialakulnak, fennáll a dimerizáció lehetősége, így kétfejű miozinok keletkeznek.
A következő farokrész szintén osztályspecifikus, és a legnagyobb különbségeket mutatja az egyes osztályok között. Ez a régió gyakran tartalmaz különböző fehérje interakciós doméneket, amelyekbe a szállítandó rakomány dokkolhat. A hagyományos miozinokról ismert, hogy ezeknek a dimer molekuláknak a farokrésze hajlamos szálakat képezni. Így alakulnak ki a miozin rostok, amelyek a szarkomer részei. Nem izom miozinok esetében feltételezzük, hogy a transzporter specifitását a farok régió doménjei határozzák meg.
Könnyű lánc (Könnyű lánc)
A könnyű láncok kisebb aminosavláncok, amelyek a lényegesen nagyobb nehéz lánchoz kötődnek. A megfelelő kötés kifejezetten a könnyű láncok kötő doménjeihez (LCBD) fordul elő.
Különböző könnyű láncok léteznek, amelyek működése egyrészt pusztán strukturális (esszenciális könnyű lánc), másrészt szabályozza a motor tartomány aktivitását (szabályozó könnyű lánc).
Különösen figyelmet kell fordítani az izomaktivitás Ca 2+ -ionok általi szabályozására, amely a szabályozó könnyű láncon keresztül zajlik.
A miozin mozgása a hídkereszt-ciklusban
Az itt leírt példa bemutatja a miozin mozgását a hagyományos miozin II alkalmazásával az izomban, amelyben az aktin és a miozin szálak egymásba tolódnak. A nem konvencionális miozinokkal folytatott folyamat alapvetően ugyanaz, azzal a különbséggel, hogy itt egy miozin dimer a rakományával egy aktin szál mentén „vándorol”. Egy miozinfej felváltva kötődik úgy, hogy „egy-egy lábat” tegyen előre. A mozgás azért irányul, mert a miozin csak egy irányban haladhat az aktinszálon. A miozin általában egy aktinszál plusz vége felé fut. Az ellenkező irányba haladó miozin VI eddig kivétel volt. A különböző nem konvencionális miozin osztályok mindkét irányban átveszik a mozgást az aktinon, ellentétben a mikrotubulusok kinezinnel és dyneinnel.
A motoros aktivitást az úgynevezett cross-bridge ciklus írja le. A motor doménje a farokrégióval szemben szöget zár be. ATP hiányában szorosan kötődik az aktin szálakhoz. Az ATP megkötése elválasztja az aktin filamentumtól. Ezután a motor tartományának dőlésszöge 90 ° körüli értékre változik (az erő előtti löket konformációja). Az ATP ADP + P-vé történő hidrolízise után a miozin ismét kötődik az aktinszálhoz. Miután a P és az ADP elengedték, áramütés következik be, a hajlásszög visszahajtható 50 ° -ig (a löket utáni konformációja). Mivel a miozin ismét szilárdan kötődik az aktinszálhoz, irányított mozgás megy végbe. Az izomban a kereszt-híd cikluson történő ismételt futás miatt a miozin-szálak és az aktin-szálak egymásba csúsznak; izomösszehúzódás következik be.
1. szakasz - A miozin (sárga) az aktinhoz (rózsaszín) kötődik. Ezt a tropomiozin konformációs átalakulása teszi lehetővé, amely így felszabadítja a miozin aktinkötő helyeit. A tropomyozin ezen konformációs változását a Ca 2+ -ionok troponinhoz való kötődése váltja ki. A jelzett szög körülbelül 90 °.
2. fázis - A miozinfejek (sárga) az ATP-t ADP-re és foszfátra osztják, és a folyamat során végrehajtják erőgörbéjüket. A kötött aktin az erő hatásának irányába tolódik el. A jelzett szög körülbelül 50 °.
3. szakasz - A miozinfejek (sárga) leválnak az aktinról (rózsaszín) az ATP felszívódásával.
4. fázis - Miozin (sárga) nyugalomban. Aktin (rózsaszín).
Energiaellátás
Az izom ATP-ellátása általában öt-hat másodpercig tartó folyamatos testmozgáshoz elegendő. Ezután a kreatin-foszfát (még körülbelül tíz másodperc elegendő) és végül a glükóz (szőlőcukor) metabolizálódik az izmokban.