Prolin - biológia
színtelen szilárd anyag, aminszerű szaggal [1]
1,35–1,38 g cm −3 (25 ° C) [1]
Bomlás: 220–222 ° C (D- és L-forma) [1]
210 ° C (racemát)
> 5110 mg kg −1 (patkány, orális) [1]
L-prolin, rövidítve Per vagy , [szisztematikus név: (S.) -Pirrolidin-2-karbonsav] nem esszenciális proteinogén heterociklusos szekunder α-Aminosav és pirrolin-2-karbonsavból való bioszintézise miatt (pontosabban: (S.) - 3,4-dihidro-2H-pirrol-2-karbonsav) néha tévesen nevezik Iminosav (már elavult osztályozás).
A fehérjéken belül mindkettőben előfordul cisz- valamint ben ford-kötött konfiguráció. Az L-prolinnak jelentős hatása van a fehérjék hajtogatására, mivel bősége miatt olyan, mint a glicin cisz-Az amidkötés megszakíthatja az α-hélixeket és a β-lapokat. Képezheti saját motívumait is, amelyek gyakran más fehérjék szignálszekvenciájaként működnek.
sztori
A prolin név Emil Fischertől származik, és a pirrolidinból származik.
bioszintézis
A bioszintézist és a szerkezeti képleteket lásd a webhivatkozások szakaszban
Az L-prolint biokémiai úton állítják elő az L-glutamátból. Ehhez összesen egy ATP-molekula és két redukciós ekvivalens molekula szükséges NADPH formájában.
Az L-prolin az L-hidroxiprolin prekurzora, amely a C-vitamin bevonásával képződik a kollagénbe történő beépülés után, és meghatározza annak mechanikai tulajdonságait (hiánybetegség: skorbut). A hidroxiláz által katalizált prolilcsoportok a tetrahidropirrol-gyűrű β- vagy y-atomján módosulnak, a fehérjében elfoglalt helyüktől függően.
jellemzők
A prolin főként „belső sóként” vagy ikerionként van jelen, amelynek kialakulása azzal magyarázható, hogy a karboxicsoport protonja az aminocsoport nitrogénatomján a magányos elektronpárba vándorol.
A zwitterion nem vándorol az elektromos mezőben, mert egészében töltetlen. Szigorúan véve ez a helyzet az izoelektromos ponton (egy bizonyos pH-érték), amelynél a prolin oldhatósága is a legalacsonyabb a vízben.
Mivel a peptidcsoport prolinjának nitrogénatomja nem kapcsolódik H atomhoz, hidrogénkötés nem képződhet. A szekunder szerkezet (törés vagy görbület) megszakadása a polipeptidlánc ilyen pontjain történik. [3]
- Oldallánc: hidrofób
- Izoelektromos pont: pH = 6,30 [4]
- van der Waals térfogata: 90 Å 3 [5]
- A lipidek oldhatósága: LogP = −1,6 [5]
Funkciók
Az L-prolinra az emberi testben van szükség, például a kötőszövetet és a csontokat alkotó fehérje, a kollagén képződéséhez. „Hélix-megszakítónak” is nevezik, és gyakran megtalálható az alfa-spirálról egy másik másodlagos szerkezetre (gyakran véletlenszerű tekercsre) való átmenetkor. Az L-prolint biomarkerként használják az ökotoxikológiában, pl. B. aszályos stressz, sós stressz esetén, mivel a növények egyre inkább termelik, amikor a vízháztartás stressz alá kerül. Az L-prolin ciklikus aminosavként pufferként működik egyes olyan ionok ellen, amelyek egyébként korlátozhatják az enzimaktivitást a citoplazmában.
Vegyi felhasználás
Az enantiomerileg tiszta prolin, mint a királis készlet eleme, kiindulási anyag az Evans segédanyagok, a CBS reagens, az Enders reagens (RAMP/SAMP) szintézisében, és széles körben alkalmazott katalizátor az organokatalízisben. A (S.) vagy (R.) - A prolin és származékai a sztereoszelektív szintézisben kiterjedtek. [6] L-prolin-származékot használnak királis szelektorként az enantioszelektív vékonyréteg-kromatográfiában [7]. A terápiás és gazdaságilag fontos gyógyszer-kaptoprilt az L-prolin szintetizálja.