Versenyképes gátlás - Anyagcsere - Online tanfolyamok
Az enzim és a szubsztrát optimális kölcsönhatása lehetővé teszi a szubsztrát lehető leggyorsabb átalakítását.
Ha rendelkezésre áll a maximális szubsztrátkoncentráció (Michaelis-Menten kinetika telítési tartománya), akkor meghatározható a forgalom száma. A forgalmi szám leírja az időegységenként átalakuló szubsztrátmolekulák számát.
A karboanhidráz enzim másodpercenként 600 000 szubsztrátot képes átalakítani, míg a lizozim percenként csak 30 szubsztrátmolekulát képes átalakítani. A KM és vmax értékei, valamint a forgalom száma specifikus egy enzimre és egy szubsztrátumra.
Ha az optimális interakció zavart, az enzim gátlásról beszélünk. Itt az enzim aktivitását egy inhibitor (inhibitor) negatívan befolyásolja. Az enzimgátlás lehet reverzibilis vagy irreverzibilis. A gátlás folyamata a következőképpen írható le:
- Az inhibitor molekula nagyon hasonlít az enzim szubsztrát szerkezetére (= szubsztrát analóg)
- Az inhibitor az aktív központban kötődik!
- A szubsztrátanalógot (= inhibitor) az enzim nem tudja átalakítani, és ezáltal gátolja az enzim működését
- A szubsztrát és az inhibitor nem tud egyszerre kötődni az enzimhez, mivel mindkettő ugyanazt a pozíciót foglalja el az enzimben (aktív központ). Verseny kezdődik a tényleges szubsztrát és az inhibitor között.
- Az inhibitort nagy mennyiségű szubsztrát hozzáadásával kiszorítjuk!
példa
Az alkohol-dehidrogenáz (ADH) lebontja az etanolt, piruvátot hozva létre, amely ma már felhasználható az anyagcserében, például energia előállítására. Az alkoholok, például a metanol is kötődnek az ADH-hoz. A metanol formaldehiddé alakul, ami mérgezéshez vezet a szervezetben. A kompetitív inhibitor metanolt kiszorítja az etanol (a tényleges szubsztrát) adagolása, ami megakadályozza a mérgezést.
Hogyan néz ki grafikusan a verseny gátlása?
Amint azt a Michaelis-Menten Kinetika leírja, az enzim sebessége a szubsztrát koncentrációjától függ.
Minél több szubsztrát van, annál gyorsabban működik egy adott mennyiségű enzim. Az enzimaktivitás az egyes enzimekre és szubsztrátokra specifikus maximális sebességig (vmax) nő. Elérjük az úgynevezett telítettséget (a grafikon egy telítettségi görbének felel meg). Az összes aktív központot szubsztrát foglalja el. Csak a szubsztrát átalakulása után lehet felszívódni és átalakítani a következő szubsztrátmolekulát.
Hogyan néz ki az enzim gátlás a grafikonon? A következő ábrákon a gátolatlan reakció mindig KÉK, az inhibitorral való reakció RED-ben látható.
Az inhibitor nagyon hasonlít a szubsztrát szerkezetére. Mind a szubsztrát, mind az inhibitor kötődési helye az aktív központban van. Ennek megfelelően mindkét lehetséges kötőpartner nem tud egyszerre kötődni az enzimhez!
Az enzim háromféle módon jelen lehet:
- mint szabad E enzim,
- mint enzim-szubsztrát komplex ES vagy
- mint az enzim-inhibitor komplex EI.
A gátolt enzimreakció kezdeti növekedése laposabb, a mérés csak átalakított szubsztrátot vesz figyelembe. Mivel az ES és az EI között jelenleg verseny van, de csak az ES vezet mérhető termékhez, az enzim reakció lassabbá válik. A szubsztrát koncentrációjának növekedésével a szubsztrát fokozatosan kiszorítja az inhibitort. Elérjük az enzim- és szubsztrát-specifikus maximális sebességet!
Videó: kompetitív gátlás
A videó betöltődik .
Ha a videó rövid idő után nem jelenik meg: