Filamin-C; A szív és az izmok élettana és kísérleti gyógyszere - PHYMEDEXP
Bevezetés
Ha a szakirodalomban néha megtaláljuk az ABP rövidítést, akkor az sok jelentéssel társul, amelyek néha a kapcsolat azt jelenti, hogy ezek a fehérjék képesek "androgénkötő fehérje" lenni, de ebben a fejezetben azt is jelenti, hogy "Actin-kötő fehérje". Az Actin elszigeteltsége és ismerete fokozatosan célpontjává teszi az összes olyan fehérje vizsgálatának, amely affinitással rendelkezik, és a csirkehús által képviselt simaizomra vonatkozó tanulmányokat. Ezt 1975-től kezdve egy új fehérjét, a Filamint fedezünk fel.
A Filamine
Ez a fehérje, mint az egész család " Filaminok »Bővített struktúrát mutat be „Szálas” innen ered a neve, és a szubmembrán hálózatot alkotó Actin filamentumokhoz kapcsolódik. Ezért egy ABP vagy egy fehérje, amely képes megkötni az Actint (Actin Binding Protein). A használt rövidítés az FLN. Különböző izoformákat különítünk el, amelyek Filamine A, Filamine B és az izom Filamine-2, más néven Filamine-C vagy FLN-c, amelyek szekvencia adatait a következő táblázatban a Swiss Prot linkkel csoportosítjuk. részletek: Q 14 315.
Az R struktúrák szervezése hármas spirál asszociációból adódik. Ezek olyan béta csúsztatások, amelyeket már részletesen leírtak a egy összefoglaló 2006 . Ezeket a szekvenciákat tehát több antiparallel béta-lapra szervezzük, amint azt a diagram mutatja, az R24 szekvenciát véve példaként. Mindegyik lapot párhuzamosan helyezzük a másikra, hogy kompakt szerkezetet alkossunk. 2011-ben a C-elegansnál végzett tanulmány pontosabb képet adott egyes ismétlődő zónák elrendezéséről, valamint az aktinfelismerésre szakosodott N-terminális zónáról. A diagram bemutatja ezeket az információkat, és összefoglalja ezeket a különféle adatokat a Filamine-C általános architektúrájáról.
Ezenkívül olyan régi munkákat követve, mint például a lehetséges dimerizációval kapcsolatos munkák Filaminok, 2011-ben egy másik munka részletesen szemlélteti, hogy az ismétlődő szekvenciák képesek-e hosszú rúd kialakítására, amely a 2. rúd részben kevésbé egyenes vonalú, mint az előző 1. rúd területe, és rámutat arra a tényre, hogy a rugalmas H2 zóna lehetővé teszi a szekvencia ismétlődését R24 dimer képződés végrehajtására egy másik hasonló R24 zónával, amint azt a szemközti ábra mutatja. Az ábra bemutatja az R24 zóna elsődleges szekvenciáját, és megmutatja, hogy a H2 szekvencia részvételével ez elősegíti 2 R24 szekvencia összeillesztését, hogy kompakt dimert képezzen az adott ismétlődő zóna számára.
Tehát, ha a C-terminális R24 végek képesek társulni egymással, ez természetesen 2 filamin asszociációjához vezet közöttük, és új adatok egészítik ki a korábbi vizsgálatokat. Az alábbi ábra bemutatja, hogyan jönnek össze egy dimer képződésével, amely ezt követően rögzülhet a membránon. A vázizomzatban az FLN-C egy része a membránon helyezkedik el, szubkolemmális eloszlással. A filaminok úgy jelennek meg szervezők a sejt citoszkeletonjának építészeti elrendezése. Egy diagram felveszi ezeket az adatokat és bemutatja a dimer térbeli elrendezése a Rod-2 zóna sajátos szerveződésével, amely a jól megismételt, ismétlődő tartományközi interakciók részévé teszi.
Az FLN-C tulajdonosa és partnere
1976-tól megállapítást nyert, hogy a Filamine képes N-terminális végével kapcsolatba lépni aktin szálak. Újabb munka és illusztráció jelezze 2011-ben hogy az asszociáció másodlagos érintkezést jelent a filaminrúd belső ismétlődő területeivel. A szemközti ábra szemlélteti ezeket az adatokat egyszerűsített diagram formájában. Aztán 2013-ban, a munkából kiderül, hogy a webhelyek elfogadjákubiquitin az 1-es típusú filaminra, amelynek azonnali hatása a Filamine lebomlása és elvesztése lenne az F-aktin hálózaton. (lásd a Filamin eliminációs folyamat didaktikai diagramját).
Az aktinnal való érintkezésnek szentelt zóna részleteit széles körben leírja egy 2011-es tanulmány, amelyet C-elegansban fejlesztettek ki, és amely lehetővé teszi, hogy pontosabb képet alkossunk az úgynevezett ABD zóna elrendezéséről, amely magában foglalja a 2 CH motívumot. (CH1 kék színű és CH2 zöld színű). Meghatározzuk a CH1 mintázat legrugalmasabb részét (piros színnel jelöltük), valamint e CH minták térbeli elrendezését, valamint a szekvenciát, amely kapcsolatként szolgál e 2 minta között (hullámosra színezve). Az alábbi ábra összefoglalja a Filamine6C N-terminális primer szekvenciáját, valamint annak térbeli elrendezését.
Valamint az N-terminális zóna, amely az aktin felismerésére specializálódott. A diagram bemutatja ezeket az információkat, és összefoglalja ezeket a különféle adatokat a Filamine-C általános architektúrájáról.
Felülvizsgálat 2004-ben alakult Már több mint tíz olyan partnerre hivatkozik, akik asszociálnak a Filamins-szal.
Ezt követően kronologikusan felfedezzük és/vagy megerősítjük a C típusú Filamine esetében, hogy a vázizomzat ezen fehérjéjének egynél több partnere is van, és a szakirodalomban pontosabb információkat találunk róla.
Az FLN-C partnereit fokozatosan azonosítottuk, és azóta is megtarthatjuk 2000-es évek a következő fehérjék: A Dystrophin körüli protein komplexet illetően bebizonyosodott, hogy az FLN-c különösen egy fehérje, amely egyrészt megköti az aktint, másrészt Delta a és Gamma szarkoglikánok másrészről. Ezenkívül, amint azt a Calpain-3-ról szóló fejezet jelzi, a proteolitikus hasítás ezzel a proteázzal szabályozza a Filamine-C és a Sarcoglycans asszociációt.
2003-tól Az FLN-C köztudottan részt vesz a sejtmorfológia szabályozása hanem a pro-genitor izomsejtek vándorlása . A Filamine-C erős felhalmozódása nem specifikus képződést eredményez, amely megfelel a klaszterek közül: "mag" az izomrostokban
2004-ben, kiváltságos kapcsolat áll fenn egyrészt a Filamine-2 és a Sarcoglycans, hanem a komplex között is Vinculin-Talin-Integrin .