Mircea-leabu-biomembranelepdf 51 - 100 oldal - Flip PDF letöltése FlipHTML5

Leírás: Mircea leabu-biomembranelepdf

Kulcsszavak: 147

Olvassa el a szöveges verziót

Mircea Leabu és Marina T. Nechifor - Biomembránok, egység a sokféleségben12. Bi S, Baum LG. (2009) Sziálsavak a T-sejtek fejlődésében és működésében. Biochim Biophys Acta. 1790: 1599-1610,13. Dafik L, M Alarcao, Kumar K. (2010) A sejtadhézió modulációja glikötechnikai módszerekkel. J Med. Chem. 53: 4277-4284.14. Drake-Holland AJ, nemes MI. (2009) A kardiovaszkuláris orvostudomány fontos új gyógyszercélja - a vaszkuláris glycocalyx. Cardiovasc Hematol Disord Drug Célok. 9: 118-123,15. Du J, Yarema KJ. (2010) Szénhidráttal módosított sejtek a regeneratív orvosláshoz. Adv Drug Deliv Rev. 62: 671–682.16. Schwardt O, Kelm S, Ernst B. (2013) SIGLEC-4 (MAG) antagonisták: A természetes szénhidrát-epitóptól a glikomimetikáig. Top Curr Chem. November 26. [Epub a nyomtatás előtt] DOI: 10.1007/128_2013_49817. Suzuki O, Abe M. (2013) A limfóma-glikobiológia legújabb fejleményei és új perspektívái. Fukushima J Med Sci. 59 (1): 1-14,18. Ryan JM, Rice GE, MD Mitchell. (2013) A gangliozidok szerepe az agy fejlődésében és a perinatális kiegészítés lehetséges előnyei. Nutr Res. 33 (11): 877-887. DOI: 10.1016/j.nutres.2013.07.021.19. Pshezhetsky AV, Ashmarina LI. (2013) A felszíni receptorok desialylációja, mint új dimenzió a sejtjelzésben. Biokémia (Moszkva). 78 (7): 736-745. DOI: 10.1134/S0006297913070067. 62

mircea-leabu-biomembranelepdf

45 kDa, amelynek 12 áthaladása van a -spirálban a membrán síkján keresztül, amelynek szintjén más hidrofób aminosavakkal együtt a szállítási folyamat során felelősnek találjuk a Ser, Thr, Asn és Gln poláros aminosavakat, kölcsönhatás a glükóz molekulával, hogy áthaladjon a membránon. A polipeptidlánc mindkét terminális vége a citoszolban van kitéve. Az eritrocita membrán sejtjeiben több mint 200 000 GLUT1 transzporter molekula található. A GLUT1 egy 14 tagú glükóztranszporterek (GLUT1-14) családjának része, amelyek mindegyike 12 µn-hélix áthaladással rendelkezik a membrán síkján, és N- és C-terminális végekkel az endodoménben. A GLUT transzporterek más állati sejttípusok membránjaiban is megtalálhatók, nemcsak az eritrocitákban vagy a hematopoietikus erythroid vonalban [2-5]. Bazális körülmények között a GLUT4 izomsejtek és az adipociták folyamatos folyamaton mennek keresztül, de a membrán és számos intracelluláris rekesz között alacsony az újrahasznosítási dinamika, és az összes 74

Mircea Leabu és Marina T. Nechifor - A biomembránok, a sokféleségben lévő egység, amelyet NCX jelöl (Na trium-Calcium e Xc akasztóról), három emlős tagot azonosítottak: NCX1, NCX2 és NCX3. Az NCX1 szinte minden szövetben megtalálható, de a szívben, az agyban és a vesékben bőségesebben expresszálódik [14]. Az NCX1 938 aminosavat tartalmaz (110 kDa, levonható tömeg az aminosav-szekvenciából), és 9 transzmembrán doménje van a -hélixben [15]. A polipeptidlánc amino-vége a membrán felszínén található, így az NCX1 az I. típusú transzmembrán fehérje, és egy citoszolos hurok épül fel az 5. és 6. transzmembrán szegmens között (azaz a membrán belső felülete) 550 aminosavból (a polipeptidlánc hosszának több mint a fele), amelyek elengedhetetlenek a csatorna aktivitásának szabályozásához. A Na +/Ca2 + -cserélő aktivitása függ a kicserélt kationok extracelluláris és citoszolos dekoncentrációitól, de a H +, ATP és bisz-foszforilezett foszfoinozididok dekoncentrációjától is [13]. A membránraktártól és a szállított kationok egyik vagy másik oldalán lévő koncentrációtól függően a csere megfordítható. Meg kell jegyezni, hogy a szívizomsejtben, ahol a kontrakcióhoz szükséges citoszol-kalcium hozzájárulása nagymértékben köszönhető (

70%) felszabadulás a szarkoplazmatikus retikulumból, és csak kis mértékben (

Mircea Leabu és Marina T. Nechifor - Biomembránok, a sokféleség egysége Az aquaporinok minden organizmusban azonosított fehérjék (baktériumoktól, emlősöktől és növényektől kezdve), és mindenütt jelen vannak a többsejtű organizmusokban, különböző mértékben expresszálódnak minden sejttípusban [ 23., 24.]. Az aquaporin fehérje család legalább 13 tagját azonosították emberekben [24], rövidítve AQPx-ként (x értéke 0-tól kezdődik, az AQP0 az aquaporin a lencsében, eredetileg fő integrál fehérjének nevezik). MIP, Ma jor I ntegral Pr-fehérjétől, ezért hajlamos megnevezni a fehérjék szupercsaládját, amelyhez az akvaporinok is tartoznak). Az első akvaporin (AQP1) molekuláris azonosságáról Peter Agree csapata 1992-ben publikált cikket írt. Egyetértek azzal, hogy a Xenopus laevis petesejtjeit az eritrocita membránban bőségesen expresszáló CHIP28 fehérje mRNS-mel mikroinjekciózva találtak növekedést. a víz jelentős ozmotikus permeabilitása [25]. Az akvaporinok (3.6. Ábra) fehérjetranszmembránok, molekulatömegük

110 kDa (1014 és 1028 aminosavat tartalmazhat), 10 áthaladása van a 10-spirálban a membrán lipid kettős rétegén keresztül (rövidítve TM1 - TM10; a 3.7. Ábra. Sorrendben vannak számozva, 1-10 számjeggyel), és a polipeptidlánc amino- és karboxiterminális vége egyaránt az endodoménben található [29]. Négy alegység izoformája van: 1, amelynek polipeptidlánca 1024 aminosavból áll, 2 12121 aminosavból áll, 3 csak 1014 aminosavból áll, és 4 a leghosszabb polipeptidlánccal, 1028 aminosavat tartalmaz [29, 30]. Az extracelluláris domén kisebb, és két kis hurokból áll, az első a transzmembrán TM1 és TM2 domének között (kb. 12 aminosav, felelős a tojással való kölcsönhatásért, amely gátolja a szivattyú aktivitását), a második pedig a TM7 és a TM8 között (kb. 39 aminosav). A többi extracelluláris hurok jelentéktelen (egyenként 3-4 aminosav) a fehérje extracelluláris doménjének szerveződésében való részvétel szempontjából. A citoszolos domén bőséges, amely a következőkből áll: (i) az alegység N-terminális része (a polipeptidlánc első 90-97 aminosava), (ii) közepes hosszúságú hurok, a TM2 transzmembrán domének között És a TM3 (amely

(143 aminosav), (iii) a nagy hurok, amelyet a TM4 és TM5 közötti polipeptidlánc képez (kb. 439 aminosavat tartalmaz - mind a foszforilezett aszparaginsavat tartalmazzák a szivattyú üzemi ciklusában, mind a (iv) két lényegesen kisebb hurok a TM6, TM7 (28 aminosav) és a TM8, TM9 (27 aminosav) és (v) a kis C-terminális között a polipeptidlánc utolsó 21 aminosavából) [31]. Nátriumkötő helyek vannak ebben az endodomén komplexben (3 ion egyszerre kapcsolódik), amelyek nagy affinitással rendelkeznek a kationok iránt. A dinátriumion-kötő helyek csak abban az állapotban érhetők el, ahol az endodoménen, a kibővített hurok szintjén az ATP meg van kötve. Az az állapot, amelyben az alegység egyidejűleg kötődik az ATP-hez és más nátriumionokhoz, a szivattyúzási ciklus kezdete (a szivattyúzási mechanizmust lásd alább) .3 A nátrium-pumpát 1950-ben fedezte fel Jens Christian dán vegyész Skou, akit 47 évvel később, 1997-ben kémiai Nobel-díjjal tüntettek ki a zsűri mottója miatt: "az aniont szállító enzim, a Na +, K + -ATPase első felfedezéséért". A Na +/K + -ATPáz név annak a ténynek köszönhető, hogy enzimatikusan hasítja az ATP-t az antientropikus transzporthoz szükséges energiához. 82

1000kDa [38]. Végül az eukarióta sejtek szintjén van még az ATPázok F-típusa (F-vel a „foszforilációs faktorból”), amely az ATP-t szintetizálja a membránon meglévő protongradiens szétszóródásából származó energia felhasználásával. 85

100kDa) és két kisebb alegysége ( és )

25 nm sejtmembrán; 3. A vezikulák megközelítése (angolul: „vezikulák dokkolása”) a sejtmembránhoz, azaz 5–10 nm (olyan vastag, mint egy membrán) távolság elérése a két membrán (sejtes, illetve vezikuláris) között; 4. A vezikulum alapozása, amely a vezikuláris membránfehérjék és lipidek ATP- és Ca2 + -függő átrendeződéseivel kapcsolatos eseménysorozatot, az utolsó lépés elvégzéséhez szükséges átrendeződéseket foglalja magában. (Konstitutív exocitózisban ez a szakasz úgy tűnik, nem létezik.); 5. A vezikulák fúziója a sejtmembránnal és a szekréciós termékek kiűzése [70]. A fúziót néhány rövidített SNARE nevű fehérje hajtja végre (az „S oldható N-etil-maleimid-érzékeny Attachment protein REc eptor” -ból), amelyek v -SNARE (a vezikulum membránjában) és t-SNARE (az int membránban) , t-vel az angol nyelvről). Meg kell említeni, hogy a v-SNARE/t-SNARE komplementaritáson alapuló interakciók szintén fontosak az előző szakaszokban lejátszódó jelenségek szempontjából. Úgy tűnik, hogy mi történik a szekréciós vezikulák membránjaival, az exocitózis típusától függ. Konstitutív exocitózis esetén elfogadható, hogy a membránok kopnak, 96-ból