Piruvát-kináz - biológia
Milyen meleg túl meleg az élethez az óceán feneke mélyén?
Antibiotikumok baktériumoktól
Sejtvándorlás: egy ismert fehérje újonnan felfedezett funkciója
Molekuláris iránytű a sejtek igazításához
Mi teszi a levelek öregedését ősszel
A keselyű gyöngytyúk demokráciája
Ekembo környezete: Az emberek nyílt tájakon is éltek
| Genetika | Mezőgazdaság, erdészet és állattenyésztés
A búzafajtát vad füvek keresztezésével hozták létre
Milyen meleg túl meleg az élethez az óceán feneke mélyén?
Piruvát-kináz
A négy izoforma különböző szövettípusokban lokalizálódik: L, mint a máj fő izozimja; R vörösvértestekben; M1 az izmokban, a szívben és az agyban; és M2 a magzatban. [1]
Katalizált egyensúly
A katalízis foszfátcsoportot visz át a foszfoenol-piruvátból az ADP-be. ATP és piruvát képződik. Ez utóbbit a [(piruvát-dehidrogenáz-komplex)] útján oxidatívan dekarboxilezzük [(acetil-CoA)] -ra, amelyet a citromsav-ciklus tovább bont.
szerkezet
Az emberekben a piruvát-kináz egy tetramer, amely négy azonos fehérje-alegységből áll, egyenként 528 aminosavval. Emlősökben az enzimnek két izoformája van, az M-izozim, amely különösen az izmokban és az agyban fordul elő, és az L-izozim, amely kizárólag a májban található meg. [2]
A piruvát-kináz szabályozása
A piruvát-kináz mindkét formáját a fruktóz-1,6-biszfoszfát aktiválja. A glikolízis harmadik reakciójában fruktóz-1,6-biszfoszfát keletkezik, amelyet a foszfofruktokináz katalizál. Ez a reakció, az ún. elkötelezett lépés, a glikolízis reakciósebességét reakcióterméke, a fruktóz-1,6-biszfoszfát határozza meg, amely aktivátorként működik a glikolízis következő és utolsó reakciójában. Ez a szabályozás lehetővé teszi a glikolízis köztitermékeinek homeosztázisát.
A piruvát-kinázt a sejt magas energia töltése (magas ATP-koncentráció) és az alanin jelenléte gátolja. Így a reakció nem megy végbe, ha nincs szükség további energiára a sejtből.
Az L-izozimot a fehérje foszforilációja is szabályozza. Ha a vér glükózszintje alacsony, a glükagon hormon a piruvát kináz foszforilezését okozza, amely elveszíti aktivitását. Ily módon a foszfoenol-piruvát megmarad és rendelkezésre áll a glükoneogenezishez, amelyen keresztül új glükóz épül fel a májban. Az intracelluláris kalcium foszforilezheti a piruvát-kinázt is.
Piruvát-kináz-hibák
A mutációk csak a piruvát-kináz PKLR alléljából ismertek, és ezek csak R formában jelennek meg hibákként. A PKR hiánya autoszomális recesszív örökletes anyagcserezavar. Ez gyakran hemolitikus vérszegénységet okoz, mivel a vörösvértestek nem képesek elegendő ATP-t előállítani a rekeszizom-pumpájukhoz. [3] A túlzott PKR-aktivitás és a vérsejtek megfelelő megnövekedett ATP-je további hiba. [1]