A fehérjék térszerkezete - állami oktatási szerver Baden-Württemberg
Egy fehérje AA szekvenciáját nevezzük Elsődleges szerkezet kijelölt. A ma elérhető módszerekkel még mindig kevés információt nyújt a fehérjék térbeli elrendezéséről (= térszerkezetéről).
A modern elemzési módszerek (pl. Röntgenszerkezet-elemzés) segítségével pontosabb betekintést nyerhetünk a térbeli elrendezésbe.
Három további szintet feltételezünk:
Másodlagos szerkezet
Harmadlagos szerkezet
Kvaterner szerkezet
Először vissza a peptidkötéshez:
Eddig a peptidkötéseket mint a peptid vagy fehérje láncok gerincét húztuk meg egyetlen kötésként. Valójában ez az ábrázolás csak a peptidkötés mezomer határszerkezetét képviseli, amely a C = O kötés és az NH kötés közötti elektroneloszlás miatt részleges kettős kötés jellegű. Emiatt a peptidkötés kulcsfontosságú szerkezeti elem.
A peptidkötés mezomer határstruktúrái:
Másodlagos szerkezet:
A hosszú polipeptidláncok térben elrendeződhetnek:
A peptidláncok C = O és NH csoportjai közötti hidrogénkötések stabilizálják ezt a térbeli elrendezést.
2 formát különböztetünk meg: az α-spirál és a β-lemez szerkezete
α-spirál:
Polipeptidlánc jobb oldali csavar formájában, amelyet az α-kreatinokban, a haj fibrilláris fehérjéiben fedeztek fel
β-lap szerkezete:
Cikk-cakk formában hajtogatott peptidlánc, a polipeptidláncok irányától függően párhuzamos vagy anti-párhuzamos lapokat használnak.
Harmadlagos szerkezet:
a fehérjék másik térbeli elrendezése. Leírja a monomer fehérjék stabil térszerkezetének kialakulását, amely α-hélixek és β-lapok kombinációiból, valamint a közöttük lévő hurkokból és más szerkezeti elemekből áll.
A harmadlagos szerkezet az aminosav oldalláncok közötti kölcsönhatások révén jön létre:
- Hidrogén hidak
- hidrofób kölcsönhatások
- Ionos kötések
- Disulfid hidak
Kvaterner szerkezet:
Számos azonos, saját primer, szekunder vagy tercier struktúrájú proteinlánc funkcionális egységet alkot.
Az emberi szervezetben sok fehérje dimer (2 funkcionális egység) vagy tetramer, de a szám is jelentősen nagyobb lehet.