A töréspont című tudományos cikk lassítja a vércukor-anyagcserét
Ugrás címkék
Normál linkek
- itthon
- keresés
- tartalom
- Segítség
- Kapcsolatba lépni
- lenyomat
- Adat védelem
Navigáció:
- Jelenlegi
- hírek
- Cukorbeteg naptár
- Egészségügyi politika
- Hírlevél
- Cukorbetegség információ
- Cukorbetegség a mindennapi életben
- táplálás
- Fő téma
- Útmutató a cukorbetegséghez
Termékbemutatók
rólunk
A megbízható egészségügyi információkhoz a HONcode szabványt követjük.

A med. Igazolása A MediSuch keresőmotor megfelel a 2015. évi irányelveknek.
A töréspont stabilizálása új megközelítéseket kínál a cukorbetegség és a kóros elhízás terápiájához
A Marburg részvételével működő nemzetközi csapat tisztázta a hormonreceptor szerkezetét
Cukor? Mindig nyugalommal! A vércukorszint szabályozása lassabban megy végbe egy döntő kapcsolási ponton, mint az összehasonlítható hormonális folyamatok. Ez a receptor szerkezetéből és működéséből adódik, amely reagál a glükagon hormon felszabadulására - ezt sejtválaszká alakítja, ami a vércukorszint emelkedéséhez vezet, de késéssel. Nemzetközi kutatócsoport a marburgi biológus dr. Vezetésével Daniel Hilger alaposan szemügyre vette a receptort; eredményeiről a "Science" tudományos folyóiratban számol be.
A glükagon hormon szabályozza a vércukorszintet, amely befolyásolja az elhízást és a cukorbetegséget. Amikor a hasnyálmirigy felszabadítja a hormont, a molekuláris kölcsönhatások bonyolult szekvenciája cukor felszabadulásához vezet. A glükagonnak a sejtmembránban rögzített receptorához való kapcsolódásával kezdődik. "A glükóz metabolizmusában betöltött alapvető szerepe miatt a receptor ideális cukorbetegségben vagy kóros elhízásban szenvedő betegek kezelésére" - mondja Daniel Hilger, aki kulcsszerepet játszott a kutatásban.
Amint a glukagon párosul a sejtfelszínen lévő receptorhoz, az a sejtek belsejében reakcióreakciókat vált ki, amelyek végül fokozott cukor felszabadulást eredményeznek a vérben. A lánc alakú receptor 7 transzmembrán doménnel rendelkezik, amelyek áthaladnak a sejtmembránon, és lehorgonyozzák a receptort benne. A láncszerű receptor molekula sok olyan hurokba kerül, amelyek a receptort a sejtmembránban rögzítik. A Hilgerrel dolgozó tudósok krioelektron mikroszkóppal tisztázták a receptor szerkezetét, amelyben a molekulákat erősen lehűtik. "Készítettünk egy jobb oldhatóságú mesterséges glukagon molekulát, amelyet a receptorral komplexumban vizsgáltunk" - magyarázza Hilger, aki még az amerikai Stanford Egyetemen folytatta ezt a kutatást.
Az egyik molekuláris hurok transzmembrán doménje kifejezett törést tartalmaz; nem fordul elő más hírvivő anyagok rokon receptoraiban - ez a különbség nem következmény nélküli: Ez nyilvánvalóan lelassítja a sejt belsejében áramló fehérjék aktiválódását.
"A glükagon hormon erősen hajlamos a receptorhoz kötődni és ott maradni" - magyarázza a biológus. Ez ahhoz vezethet, hogy a vércukorszint egyre tovább emelkedik. "Úgy gondoljuk, hogy a downstream szignálfehérjék nehezebb aktiválása lehetővé teszi a vércukorszint emelkedésének jobb szabályozását".
A csoport elemezte ugyanannak a receptorcsaládnak a többi fehérjét is. "Az eredmények arra utalnak, hogy a megfigyelt különbségek általánosíthatók a kapcsolódó receptorok teljes osztályára" - számol be Hilger. A csoportvezető gyanítja, hogy ha olyan hatóanyagokat talál, amelyek stabilizálják a törés helyét, ez teljesen új lehetőségeket nyithat meg a terápiákban - például cukorbetegség és kóros elhízás esetén.
A biológus dr. Daniel Hilger egy kutatócsoportot vezet a Philipps Egyetem Gyógyszerészeti Tanszékén. A kiadvány a kémiai Nobel-díjas, Dr. professzor laboratóriumában készült. Brian Kobilka a Stanford Egyetemen. Hilger mellett a Stanford Egyetem és az Egyesült Államok, Dánia és Japán más kutatóintézeteinek más tudósai vettek részt a vizsgálatban. A német tudományos akadémiai szolgálat és számos finanszírozó szervezet anyagilag támogatta a kutatást.
Eredeti publikáció: Daniel Hilger, Kaavya Krishna Kumar, Hongli Hu és társai: Strukturális betekintés a G fehérje aktivációjának különbségeibe az A és a B család családjába tartozó GPCR-ekben, Science 2020, DOI: 10.1126/science.aba3373
Ezt a sajtóközleményt az idw.
utoljára módosítva: 2020.10.10