Aminosavak; Lizin DocMedicus Vital Anyag Lexikon
Lizin (Lys) a fehérjékbe rendszeresen beépülő 21 L-aminosavhoz van hozzárendelve. Emiatt lizint neveznek proteinogén és elengedhetetlen a fehérjék bioszintéziséhez, valamint az izom és a kötőszövet fenntartásához. A lizin hiánya ronthatja a fehérje bioszintézisét (a fehérjék új képződése) [1].
Kémiai szerkezete és összetétele szerint a lizin az egyik bázikus aminosavak, nekik is Hisztidin és Arginin számolás. Mivel mindhárom aminosav hat szénatomból és egy bázikus csoportból áll, ezeket ún Hexon bázisok kijelölt.
A lizin esetében az oldallánc szabad aminocsoportja (NH2) bázisként reagál, különösen, ha a pH értéke túl alacsony vagy savas. Ha ez a helyzet, akkor vegye el szabad NH2 csoport lizin protonok (H +) mennyiségét a környezetből és az akaratból NH3-ra + . A protonok megkötésével a lizin növeli a környezet pH-értékét, és ugyanakkor pozitív töltést kap.
Ily módon a bázikus aminosavak fenntartják a pH-értéket a szervezet extracelluláris és intracelluláris terében [10].
A lizint nem maga az emberi test állítja elő, ezért alapvető (létfontosságú). A lizin mellett további nyolc aminosavat tartanak nélkülözhetetlennek, ezeket mind étkezés közben kell bevinni, és nem helyettesíthetők más aminosavakkal [10].
Míg a köztes anyagcserében található esszenciális aminosavak közül hét megfelelő alfa-keto savból képződhet transzaminációs reakció útján, ez a lizin és Treonin nem ez a helyzet. Ezeket visszafordíthatatlanul transzaminálják, következésképpen a tényleges esszenciális aminosavaknak nevezik őket [4].
Emésztés és bélfelszívódás
Az ételfehérjék részleges hidrolízise a gyomorban kezdődik. A fehérje emésztéséhez fontos anyagokat választanak ki a gyomornyálkahártya különféle sejtjeiből. A fő sejtek pepszinogént termelnek, a fehérje-hasító pepszin enzim prekurzorát. A parietális vagy parietális sejtek gyomorsavat (HCl) termelnek, ami elősegíti a pepszinogén pepszinné történő átalakulását. Ezenkívül a HCl csökkenti a gyomor pH-értékét, ami növeli a pepszin aktivitást.
A pepszin a lizinben gazdag fehérjét alacsony molekulatömegű bomlástermékekre bontja, például poli- és oligopeptidekre. A természetes természetes lizinforrások közé tartozik a tejsavó, a tojás, a hús, a szója, a búzacsíra, a lencse és az amarant fehérje, valamint a kazein. Ezenkívül a burgonya főzővízében magas a lizinszint, mivel az aminosav hő hatására leválik a burgonyafehérjéről [1].
Az oldható poli- és oligopeptidek ezután eljutnak a vékonybélbe, a főbbek helyére Proteolízis (Fehérje emésztés). Legyen a hasnyálmirigy (hasnyálmirigy) acináris sejtjeiben Proteázok (fehérjehasító enzimek). A proteázokat először zimogénekként szintetizálják és szekretálják - inaktív prekurzorok. A zimogének csak a vékonybélben aktiválódnak Enteropeptidázok, Kalcium és az emésztőenzim Tripszin.
Az enteropeptidázok olyan enzimek, amelyeket az enterociták (a bél nyálkahártyájának sejtjei) alkotnak, és felszabadulnak, amikor étkezési fehérje megérkezik.
Kalciummal együtt a tripszinogén tripszinné történő átalakulásához vezetnek a bél lumenében, ami viszont felelős a hasnyálmirigy-szekrécióból származó más zimogének aktiválásáért [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Az endo- és exopeptidázok a legfontosabb proteázok közé tartoznak. Endopeptidázok, mint a tripszin, kimotripszin, elasztáz, kollagenáz és enteropeptidáz, hasított fehérjék és polipeptidek a molekulákban, növelve a fehérjék terminális sebezhetőségét. Exopeptidázok, mint például a karboxipeptidáz A és B, valamint az amino- és dipeptidázok megtámadják a peptidkötéseket a lánc végén, és specifikusan elszakíthatnak bizonyos aminosavakat a fehérjemolekulák karboxi- vagy amino-végétől. Ennek megfelelően ezeket karboxi- vagy aminopeptidázoknak nevezzük. Az endo- és az exopeptidázok kiegészítik egymást a fehérjék és polipeptidek hasításában mutatkozó eltérő szubsztrát-specifitásuk miatt.
Keresztül Endopeptidáz tripszin a lizin, arginin, hisztidin, ornitin és cisztin bázikus aminosavak specifikusan szabadulnak fel a peptidlánc C-terminális végén. A lizin a fehérje végén található, ezért hozzáférhető a hasításhoz Karboxipeptidáz B. Ez az exopeptidáz csak az oligopeptidekből hasítja a bázikus aminosavakat [3, 5, 23].
A fehérje emésztésének végén a lizin vagy szabad aminosavként áll rendelkezésre, vagy más aminosavakhoz kötődik di- és tripeptidek formájában [10].
A lizint szabad, megkötetlen formájában főleg aktívan és elektrogén módon szívja fel a nátrium kotranszport a vékonybél enterocitáiba (nyálkahártya sejtjeibe). A folyamat mozgatórugója egy sejtszintű nátriumgradiens, amelyet a nátrium/kálium ATPáz segítségével tartanak fenn.
Ha a lizin még mindig része a di- vagy tripeptideknek, ezeket a H + kotranszportban lévő koncentrációgradienssel szemben az enterocitákba szállítják. Intracelluláris úton a peptideket amino- és dipeptidázok bontják szabad aminosavakká, beleértve a lizint is.
A lizin a koncentrációs gradiens mentén különböző transzportrendszereken keresztül távozik az enterocitákból, és a portális véren keresztül a májba szállítja.
A lizin bélben történő felszívódása majdnem teljes, csaknem 100% -os. Vannak azonban különbségek a felszívódás sebességében. Az esszenciális aminosavak, például a lizin, az izoleucin, a valin, a fenilalanin, a triptofán és a metionin sokkal gyorsabban felszívódnak, mint a nem esszenciális aminosavak. A semleges aminosavakhoz képest a bázikus mellékcsoportot tartalmazó aminosavak lényegesen lassabban szívódnak fel az enterocitákba [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Az ételfehérjék és az endogén fehérjék kisebb bomlástermékekre történő felosztása nemcsak a peptidek és aminosavak enterocitákban történő felvétele szempontjából fontos, hanem a fehérjemolekula idegen jellegének feloldására és az immunológiai reakciók kizárására is szolgál [10].