Katalitikus triád - Biológia
Mikor katalitikus triád A biokémiában ez három aminosav speciális elrendezése, amely az enzimek aktív központjainak egy részét jellemzi. Katalizátor triád található a szerin proteázokban; Mind a katalitikus triádok, mind a diadák megtalálhatók a tiol és a cisztein proteázokban.
Építkezés
Szerin proteázok szerkezete
A szerin-proteázokban a katalitikus triász aszpartátból, hisztidinből és szerinből képződik, aminosav-maradékaikat hidrogénkötések kötik össze. Az aszpartát-maradék az oldószer számára hozzáférhetetlen zsebben található, és hidrogénkötést képez a hisztidin-maradék N-H csoportjával. Az így polarizált hisztidin viszont hidrogénkötést képez a második gyűrűhöz kötött nitrogénnel a szerinmaradék OH csoportjához. A hidrogén-oxigén kötés ezáltal erősen polarizálódik, és az oxigén nukleofilicitása tovább növekszik.
A tiol és a cisztein proteázok szerkezete
Mind a katalitikus di-, mind a triádok előfordulnak a tiol és a cisztein proteázokban. A katalitikus diad ciszteinből és hisztidinből, a cisztein-hisztidin-aszparagin/aszpartát/glutamin vagy glutaminsav triádjából áll.
Katalizációs mechanizmus
A szerin proteinázok, mint endopeptidázok, katalizálják a peptidkötések hidrolitikus hasítását a fehérjékben. Az enzim-szubsztrát komplex képződése után a szerin oxigén nukleofil támadása következik be a peptidkötés karbonil-szénatomján, kovalens tetraéderes köztitermék képződésével. A hidrogén átkerül a hidrogénhídról a hisztidinbe. A második lépésben az imént átadott hidrogént használják fel a peptid nitrogén protonálására, ezáltal megszakítva a peptidkötést. A hasított fehérje N-terminálisa diffundál, és az oldószer vízzel helyettesíti. A hisztidinmaradékhoz való hidrogénkötés lehetővé teszi a víz nukleofil támadását a szerinnel kötött karbonil-szénatomon. Miután a hidrogén teljesen átkerült a hisztidinbe, az utolsó lépés az eredeti hidrogénkötés kialakulása a szerin és a hisztidin között, amelynek során a szubsztrátumhoz tartozó kovalens kötés hasad és a hasított fehérje újonnan képződött C-vége diffundálhat. A kovalens köztes szakaszok miatt a mechanizmus a kovalens katalízis csoportjába tartozik, míg az aszpartát-maradék hisztidinre gyakorolt hatása elektrosztatikus katalízist képvisel.