Glicin - biológia
Bomlás: 232–236 ° C [1]
Glicin, rövidítve Gly vagy G, (szintén Wisteria vagy Glikokolla, szisztematikus kémiai nómenklatúra szerint az amino-ecetsav vagy az amino-ecetsav), a legkisebb és legegyszerűbb α-Aminosav. A hidrofil aminosavak csoportjába tartozik, és az egyetlen proteinogén (vagy fehérjét képző) aminosav, amely nem királis és ezért optikailag nem aktív.
A glicin nem elengedhetetlen, ezért maga az emberi szervezet képes előállítani, és szinte az összes fehérje fontos alkotóeleme és fontos csomópont az anyagcserében.
Az elnevezés a tiszta glicin édes ízéből származik (görögül γλυκύς: édes).
szintézis
A formaldehid, hidrogén-cianid és ammónia reakciója során képződött aminonitril (pontosabban: α-amino-acetonitril (Strecker-szintézis) hidrolízis közben glicint eredményez:
Ez a reakció különös jelentőséggel bír annak a hipotézisnek köszönhető, hogy a kiindulási anyagok abból az úgynevezett ősi légkörből keletkezhettek, amely körülbelül 4 milliárd évvel ezelőtt vette körül a földet. Gáz burkolata feltehetően hidrogénből (H2), héliumból (He) és kisebb mértékben metánból (CH4), ammóniából (NH3) és néhány más nemesgázból készült.
Kémiailag a glicint monoklór-ecetsavból és ammóniából is elő lehet állítani:
A legtöbb glicin a szervezetben az élelmiszer révén felszívódik, de szerinből is előállítható.
jellemzők
A glicin főleg "belső só" vagy ikerion formájában van jelen, amelynek kialakulása azzal magyarázható, hogy a savas karboxilcsoport protonja a bázikus aminocsoport nitrogénatomján a magányos elektronpárba vándorol:
A zwitterion nem vándorol az elektromos mezőben, mert egészében töltetlen. Szigorúan véve ez a helyzet az izoelektromos ponton (egy bizonyos pH-értéknél, itt 5,97 [5]), ahol a glicinnek is a legalacsonyabb a vízben való oldhatósága.
- van der Waals kötet: 48
- Hidrofobicitási fok: −0,4
A szabad glicin édes ízű, a kimutatási küszöbérték 25-35 mmol/l. [6]
Esemény
Az alábbi példák áttekintést adnak a glicintartalomról, és mindegyik 100 g élelmiszerre vonatkozik; megadják a glicin százalékos arányát az összes fehérjéhez viszonyítva: [7]
| Sertés, nyers | 20,95 g | 0 0 944 mg | 0 4,5% |
| Csirkemell filé, nyers | 21,23 g | 0 0 940 mg | 0 4,4% |
| Lazac, nyers | 20,42 g | 0 0 960 mg | 0 4,7% |
| Zselatinpor, cukrozatlan | 85,60 g | 19049 mg | 22,3% |
| Tyúk tojás | 12,57 g | 0 0 432 mg | 0 3,4% |
| Tehéntej, 3,7% zsír | 0 3,28 g | 0 0 0 69 mg | 0 2,1% |
| Dió | 15,23 g | 0 0 816 mg | 0 5,4% |
| Tökmagok | 30,23 g | 0 1843 mg | 0 6,1% |
| Teljes kiörlésű liszt | 13,70 g | 0 0 552 mg | 0 4,0% |
| Teljes kiőrlésű kukoricaliszt | 0 6,93 g | 0 0 284 mg | 0 4,1% |
| Rizs, hámozatlan | 0 7,94 g | 0 0 391 mg | 0 4,9% |
| Szójabab, szárítva | 36,49 g | 0 1880 mg | 0 5,2% |
| Borsó, szárítva | 24,55 g | 0 1092 mg | 0 4,4% |
Ezek az ételek szinte kizárólag kémiailag kötött glicint tartalmaznak fehérjekomponensként, de szabad glicint nem tartalmaznak.
2009-ben glicint mutattak ki a Wild 2 üstökösporában. [8] [9]
Funkciók
anyagcsere
A szerin átalakulása glicinné nemcsak a glicin előállítását szolgálja, hanem a tetrahidrofolsav N 5-N 10-metilén-tetrahidrofolsavvá (TH4) való átalakítását is szolgálja, amire többek között a timinnukleotidok (a DNS komponense) szintéziséhez van szükség.
Ezzel szemben a glicint felhasználhatjuk a szerin szintetizálására a CH3 CH4 abszorbeálásával a TH4-ből, amely azután rendelkezésre áll a fehérjeszintézishez, a kolin alapanyagaként vagy piruvátként.
A glicinre gyakran szükség van a genetikai anyag egyéb komponenseinek (purinok) szintéziséhez is.
Hem (oxigénkötés a vérben), kreatin (energiatároló az izomban) vagy glutation bioszintézisére is használják:
Glicin + szukcinil-CoA → 5-amino-levulinsav → porfirin szintézis hogy felépítse a hemet.
Glicin + guanodin csoport (argininból) → guanidinoacetát, amely ezután kreatininszintézisbe kerülhet.
Glicin + Glu-Cys peptidkötés → glutationsav
Melléktermékként toxikus oxálsav képződhet glicinből is.
Úgynevezett glükogén vagy glukoplasztikus aminosavként a glicin az anyagcsere során piruváttal glükózzá alakítható.
Fehérje komponens
Kis mérete miatt a glicint előnyösen térben korlátozott helyzetben építik be a polipeptidekbe (a fehérje másodlagos szerkezete).
Különösen gyakori a kollagénben, amely az állati organizmusokban a leggyakoribb fehérje. Itt az összes aminosav jó harmadát teszi ki, mert kis mérete miatt lehetővé teszi a kollagén felgyülemlését, hogy kialakuljon hármas hélix szerkezete.
Idegrendszer
A glicin a központi idegrendszerben a glicin-receptoron keresztül gátló neurotranszmitterként, azaz gátló szignálanyagként hat. A hatás a ligandum által vezérelt kloridcsatornák megnyitásán keresztül valósul meg, és ezáltal egy gátló posztszinaptikus potenciálhoz (IPSP) vezet, amely csökkenti a downstream idegsejt aktivitását.
Az NMDA-receptoron viszont a fő agonista glutamát mellett stimuláló hatással van egy speciális glicinkötő helyre.
A glicint felszabadító idegsejtek (glicerinerg neuronok) főleg az agytörzsben és a gerincvelőben fordulnak elő [10], utóbbiban gátolják az elülső kürt úgynevezett motoros idegsejtjeit, ami a sejtek által beidegzett izmok izomaktivitásának csökkenéséhez vezet.
A sztrichin, a glicin receptor antagonistája, és a tetanus toxin, amely gátolja a glicin felszabadulását, csökkenti a glicin hatását. A gátlás eltávolítása növeli az izomaktivitást. Ez életveszélyes görcsökhöz vezethet.
használat
A glicint ízfokozóként adják az élelmiszerekhez.
A glicin és nátriumsója az EU első számú élelmiszer-adalékanyaga E 640 A maximális mennyiségi korlátozás nélküli élelmiszerek számára általában engedélyezett, az egészségre gyakorolt negatív hatások nem ismertek.
A glicin a parenterális táplálkozáshoz szükséges infúziós oldatok összetevője is. [11]